В новом исследовании, опубликованном в EPJ, D, Хорхе Гонсалесе из Университета Страны Басков, в Лехона, Испания и коллегах разработали теоретический метод, чтобы вычислить самое стабильное расположение, которое биомолекулы пытаются принять, когда они вместе, или в тесном контакте в случаях, где соединение слабо. Они также демонстрируют, что их модель согласовывается с нашим пониманием тех же самых систем, полученных от экспериментов, такова как спектроскопический анализ.Чистый размер этих молекул предотвращает корреляцию результатов конфигурации, полученной для изолированных аминокислот к тем же самым аминокислотам, составляющим вторичные отделения в структуре белков. Знание структуры, принятой удивленными аминокислотами, авторы верят, может быть полезно для экстраполяции их свойств к большим системам, как полипептиды или белки.
Команда сначала использовала молекулярную механику, чтобы определить 3D структуру, где энергия биомолекул будет самой стабильной. Они тогда включали взаимодействия квантовой механики в свою модель, чтобы лучше понять структуру и колебания различного conformations вместе с их электронной плотностью.
Они тогда проанализировали природу внутримолекулярных сил в каждом соединении использования аминокислоты типы как водородные связи.Они нашли, что 15 самых стабильных изученные conformations изолировали увенчанные аминокислоты, структура которых напоминает найденных в белках.
Однако они играют различную роль в аминокислотах, изученных, в зависимости от характера их боковой цепи.